Aspecto modular del metabolismo

Aspecto modular del metabolismo

Si analizamos cualquier vía metabólica o proceso metabólico en general nos topamos con que todas ellas convergen e ciertos transportadores (llámese ATP, NAPH+, etc.); entonces surge la pregunta, ¿a qué se debe esto? La respuesta a esta pregunta es concreta y algo obvia: porque esto produce beneficios a aquel organismo que poseea este diseño, pero ¿por qué es ventajoso este diseño? Las ventajas de un diseño modular es que cada uno de estos transportadores pueden ser usados como monedas de cambio, en caso del ATP como moneda energética, en el caso del NADH+ como moneda de poder reductor, etc. Estas monedas pueden ser utilizadas indiscriminadamente en cualquier proceso metabólico, por ejemplo: el ATP producido en al glucólisis es usado en la sarcómera para producir la contracción muscular sin necesidad de transformar este producto en otro transportador energético propio de la sarcómera. De esta manera se simplifican los procesos enzimáticos de modo que cada célula habla un solo "idioma bioquímico" que facilita las operaciones. A continuación se analizarán los transportadores más importantes.

Transportadores activados de electrones:

La nicotinamida adenina dinucleótido es el principal transportador de electrones (poder reductor) de la oxidación de las moléculas combustibles. La forma reducida de este transportador se denomina NADH. En la forma oxidada, el átomo de nitrógeno presenta carga positiva (NADH+). El NAD+ es el aceptor de electrones en reacciones de reducción de alcoholes secundarios convirtiéndolos en acilos. En esta deshidrogenación, un átomo de hidrógeno del sustrato se transfiere directamente al NAD+, mientras que el otro aparece en el disolvente, en forma de protón.

Otro transportador importante en la oxidación de combustibles es la conezima flavina adenina dinucleótido, las formas reducidas y oxidadas son FADH2 y FAD. El FAD es aceptor de electrones en las reacciones oxidación de enlaces simples de carbonos teniendo como resultado la producción de un enlace doble y dos hidrógenos transferidos al FAD.

A diferencia del NAD+ el FAD también puede aceptar el segundo protón que extrae del combustible, en cambio el NAD+ solo puede aceptar dos electrones y un protón.

Ahora bien, existe una diferencia en los transportadores que se usan en la vía catalítica o anabólica, en al biogénesis se utiliza el NADP+ (nicotinamida adenina dinucleótido fostato), una molécula similar al NAD+ solo que con un fosfato añadido. El grupo adicional de P funciona como una marca de clase para identificar a las moléculas que se utilizarán para la biosíntesis reductora (como la vía de las pentosas fosfato) y para las que se utilizarán en la degradación de combustible.

NADP

Transportador activado de fragmentos de dos carbonos

La coenzima A es un transportador de grupos acilo. El centro reactivo es el grupo SH terminal. Los grupos acilo se unen a la CoA mediante un enlace tioéster., el derivado resultante es la acil-CoA. Un derivado común es la acetil-CoA, producto de la glucólisis y otras vías.
La hidrólisis de un enlace tioéster es termodinámicamente más favorable que la de un éster de oxígeno, por la resonancia de los enlaces C-S. Por ello la reacción de hidrólisis del Acetil-CoA es altamente exergónica (-31.4 kJ/mol).

Acetil-CoA

Transportador de energía

El ATP es el transportador de energía número uno de la célula, con al ayuda de este es posible volver favorables ciertas reacciones que en condiciones normales no sucederían (mediante el acoplamiento de reacciones); sin embargo, no es el único transportador de energía que existe, sus análogos GTP, UTP, CTP  también cumple funciones similares pero en vías específicas. Por ejemplo, el UTP se use en la formación del glucógeno y de la pared celular de las células vegetales.

Son semejantes...

Todos estos transportadores comparten una característica muy importante: son almacenables; es decir, no reaccionan sin catalizadores, o lo hacen a una tasa tan lenta que es despreciable, esto evita daños celulares y perdida de energía.
Bibliografía
-Stryer et. al., Bioquímica, séptima edición, pag 438-440.